酶联受体大多属于生长因子或激素受体，是在研究生长因子功能及信号转导过程中发现的。20世纪50年代，神经生长因子（NGF^[注]）及表皮生长因子（EGF^[注]）等相继被发现。1978年，美国生物化学家S.科恩^[注]鉴定出EGF的受体EGFR，并且发现在与EGF结合后，EGFR出现高度磷酸化。1980年，三个课题组分别发现EGFR、胰岛素受体（INSR^[注]）及血小板衍生生长因子受体（PDGFR^[注]）具有酪氨酸激酶活性；亨特^[注]研究发现在被EGF或PDGF激活后，细胞内EGFR或PDGFR或其下游分子的酪氨酸残基被迅速磷酸化。

根据酶联受体的细胞内结构域是否具有酶活性，将其分为两大类：缺少细胞内催化活性的受体和具有细胞内催化活性的受体。根据酶联受体激活下游信号分子的方式不同，可将此类受体分为五大类：受体酪氨酸激酶、酪氨酸激酶相关受体、受体样酪氨酸磷酸酶、受体丝氨酸/苏氨酸激酶、受体鸟苷酸环化酶和组氨酸激酶相关受体。

酶联受体为一次性穿膜蛋白，由可以与配体结合的胞外区、穿膜区以及胞内区等结构域组成。其通过溶酶体途径或泛素化途径降解。

酶联受体主要功能是调节细胞生长、增殖及分化等。当配体与受体结合，导致受体二聚化，激活受体的酪氨酸蛋白激酶活性，随即引起一系列磷酸化级联反应，最终导致细胞生理或基因表达的改变。这一类受体转导的信号通常与细胞的生长、增殖、分化及细胞存活等有关。