当配体与其结合后可通过激活锚定于细胞膜内侧的G蛋白进一步引发细胞内的信号通路。G蛋白偶联受体家族是已知膜蛋白家族中数量最大、功能最为丰富、分布最为广泛的膜受体家族。G蛋白偶联受体家族可以响应多种来自胞外的信号，同时可以激活多种细胞内的信号通路，在视觉、嗅觉、味觉以及神经传递等人类各项生理代谢活动过程中发挥着重要作用。

20世纪70年代，美国生物化学家R.J.莱夫科维茨^[注]采用放射性标记的方法证实G蛋白偶联受体的存在，并成功分离了β2肾上腺素受体。80年代，美国结构生物学家B.K.科比尔卡^[注]成功克隆了编码仓鼠和人类β₂肾上腺素受体的基因，发现其与视紫红质结构相似，都具有7次穿膜的α螺旋，并且都与G蛋白偶联。1997年，第一个G蛋白偶联受体（细菌视杆蛋白）的晶体结构被解析。2000年，第一个哺乳动物G蛋白偶联受体（牛视紫红质的晶体结构被解析）。2007年，第一个人G蛋白偶联受体（β₂肾上腺素受体）的结构被揭示。

根据不同G蛋白偶联受体基因序列之间的同源性，将其分为6类：①视紫红质样受体。②分泌素受体家族。③代谢型谷氨酸受体。④真菌交配信息素受体。⑤环腺苷酸受体。⑥Frizzled/Smoothened家族。

G蛋白偶联受体由300～400个氨基酸残基组成。每个受体由7个α螺旋组成的穿膜结构域、膜外N端、膜内C端、3个膜外环和3个膜内环等组成。

通过溶酶体途径或泛素化途径降解。

G蛋白偶联受体通过与G蛋白相互作用将细胞外的信息传递到细胞内，激活多种信号通路，参与众多生理过程，如视觉、嗅觉、行为和情绪的调节、免疫系统的调节、自主神经系统的调节及维持稳态等。