最早认识的通信连接是植物组织中的胞间连丝，由E.坦格尔^[注]于1879年在马钱子胚乳细胞间发现，1882年被德国植物学家E.A.施特拉斯布格尔^[注]命名。间隙连接和化学突触都是在20世纪50年代被发现。前者由J.D.罗伯逊^[注]在透射电子显微镜下直接观察到了间隙连接的结构，并对其进行了描述。后者是基于英国生物化学家B.卡茨^[注]和P.法特^[注]在青蛙的神经肌肉接头处观察到自发性的微弱突触电流的现象而发现的，还提出了量子假说。卡茨于1970年获得了诺贝尔生理学或医学奖。

动物细胞间普遍存在的一种特化的连接方式。除成熟的骨骼肌细胞及可活动的细胞（如精子或红细胞）外，几乎所有的细胞（包括培养细胞）中都存在。间隙连接为两个相邻细胞的膜之间的一种接触面较大的板状连接，由于其相邻的细胞膜之间有2～3纳米的间隙。在间隙连接中，每侧的细胞膜上都嵌有许多连接子^[注]（少则数个，多则几千个），而每一个连接子是一个由6个穿膜连接蛋白^[注]形成的环形结构，其中央为直径2～4纳米的亲水性通道。由于一侧膜上的连接子所形成的通道仅贯通连接结构中一侧的膜，故称为半通道^[注]。在间隙连接中，两侧细胞膜上的连接子分别成对相接，构成可贯通相邻两个细胞的完整通道。在特定的生理条件下，位于通道上的连接蛋白可相互滑动以调节其通道开启或关闭，由此而选择性地调控分子量较小的（小于1千道尔顿）亲水性物质在相邻两个细胞之间的转移，如代谢物（腺苷三磷酸、氨基酸、葡萄糖、核苷酸、维生素等）、第二信使（cAMP、Ca²⁺等），以及小RNA分子等。因此，间隙连接是具有细胞通信^[注]功能的连接方式。

间隙连接所具有的物质转移特性的选择性，与连接蛋白的种类有关。在不同细胞中或同一细胞在不同生理状态下，组成连接子的连接蛋白的种类有很大差异，即选择性的结构基础。在人类和啮齿动物中已鉴定的连接蛋白有20多种。这些蛋白质的命名方式有两个系统：①以连接蛋白（connexin）的缩写“Cx”加上其分子量（根据其cDNA测序推测）的方式，如分子量为43千道尔顿的连接蛋白，就命名为“Cx43”。②以间隙连接（gap junction）的缩写“GJ”加上其在遗传学上的相似性（用α、β、γ、δ和ε）及被发现的先后顺序（1、2、3等）的方式，如分子量为43千道尔顿的连接蛋白，就命名为“GJα1”。在此基础上，从人类和啮齿动物中又鉴定出3种新的连接蛋白样蛋白，分别命名为Panx1、Panx2和Panx3。

连接蛋白的表达有严格的组织和细胞特异性，由此而参与个体发育中许多生命现象的调控，如胚胎发育、细胞增殖、细胞分化，以及心脏和平滑肌协调收缩等。在人类，连接蛋白的异常可引起相应疾病。遗传连锁分析表明，至少有14种人类疾病与连接蛋白的异常有关。如Cx43（表达最为广泛的间隙连接蛋白）的异常就与眼睛发育不良、牙齿发育不全以及伤口愈合异常等相关。

是神经元之间或神经元与肌肉或腺体等之间普遍存在的一种连接方式。在成年人脑组织中，这种突触的数量多达1×10¹⁴～5×10¹⁴个。在化学突触中，一个神经元（突触前细胞）可将其内的神经递质以囊泡运输和胞吐的方式释放到与另一个细胞（突触后细胞，神经元或非神经元）所相邻的小间隙（突触间隙）中。然后，这些神经递质可与突触后膜上的受体结合，引发相应的生物学效应。通过这种方式，中枢神经系统内神经元之间便可形成回路，以实现复杂的信息传递和加工功能。化学突触也是神经元与某些非神经元细胞（如肌肉细胞或腺体细胞）之间的一种特殊连接方式，由此参与神经系统对机体组织器官功能行为的调控作用。化学突触也可以降解或再吸收的方式对突触间隙中的神经递质的量进行负调节，以保证生物学效应的时效性。

植物细胞之间广泛存在的一种连接方式。在植物组织中，一个细胞与其相邻细胞之间胞间连丝的数量为10³～10⁵个。胞间连丝是穿越相邻两个细胞间的细胞壁（厚约90纳米）的管状结构，直径50～60纳米，外层是由相邻两个细胞衍生而来的细胞膜，其内有由相邻两个细胞的光面内质网特化而成的连丝小管^[注]。在连丝小管与外围的膜之间，有胞质溶胶填充。在胞间连丝的结构中，连丝小管可允许比较大的蛋白质分子的转移，而其周围的溶质只允许分子量小于1千道尔顿的物质（如离子、转录因子、信使RNA、病毒或病毒基因组等）选择性转移。胞间连丝的基本功能是参与细胞间物质的运输和转移，但也参与细胞间的信息传导，以及整个植株的生长、发育和分化的调节。

通信连接是多细胞生物体细胞间相互联系和相互作用的重要结构基础，为个体生长发育、组织损伤修复、人类遗传性疾病以及肿瘤等的认识和研究提供一个新视角。