常规抗体重链和轻链的可变区各有3个互补决定区，分别称为互补决定区1（CDR1）、互补决定区2（CDR2）和互补决定区3（CDR3），其中CDR3的氨基酸序列变异性最高。抗体可变区序列中除了CDR区外还有支持CDR区域的4个氨基酸序列变化相对较小的区域，称为框架区（Framework或称FW），分别称为框架区1～4（FW1～4）。早在第一个抗体-抗原复合物晶体结构解析以前，E.卡巴特（Elvin Kabat，美国，1914～2000）等通过序列分析确定了抗体重链和轻链的6个CDR位置，称为Kabat定义。后来C.超斯亚（Cyrus Chothia，英国，1942～2019）等根据抗体的晶体结构又对Kabat定义进一步改进。确定CDR或者HVR区域是抗体工程和抗体人源化的重要基础，通过移植人源框架区但保留原抗体的CDR区域，可以实现单克隆抗体的人源化。

抗体重链和轻链分别拥有的3个互补决定区共同构成了免疫球蛋白的抗原结合部位，具有识别和结合抗原的功能，从而决定了抗体的特异性。但并非所有CDR区的氨基酸残基对结合抗原所必须，CDR区中对抗原结合必不可少的氨基酸残基称特异性决定残基（specificity-determining residues; SDR），即直接与抗原表位发生接触的氨基酸残基。

T淋巴细胞通过T细胞受体（TCR）识别展示在细胞表面的特异多肽，在机体的免疫防御及抗肿瘤免疫反应中起着重要作用。T细胞受体分子属于免疫球蛋白超家族，与抗体的结构非常相似。TCR可变区序列中含有三个氨基酸序列高度可变的区域，也称为互补决定区（CDR），是T细胞受体特异性识别并结合抗原的部位。

针对CDR的深入研究对抗体工程、肿瘤免疫治疗、自身免疫疾病、器官移植免疫排斥、疫苗和传染病防治等领域具有重要意义。