人IgG重链的分子量约为55千道尔顿（kDa），由约450个氨基酸残基组成，每条重链含有4个链内二硫键组成的肽环。所有的重链都含有一系列的抗体结构域，通常由与抗原结合密切相关的可变区（VH）和恒定区（CH）组成（图1）。

图1 重链的结构

不同重链的氨基酸组成、二硫键数目、位置、种类和抗原性等均存在差异，可分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，其中γ链、α链和δ链含有4个肽环，含有约450个氨基酸残基，分子量约为55kDa；μ链和ε链含有5个肽环，含有约550个氨基酸残基，分子量约为75kDa。不同的重链与轻链（κ链或λ链）组成完整的免疫球蛋白分子，分别称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。

图2 5类免疫球蛋白的结构示意图

每条重链都含有可变区（variable region; V）和恒定区（constant region; C）。重链可变区位于N端，占重链的1/4～1/5，一般含有110个氨基酸残基，其氨基酸的种类、排列顺序和构型变化较大，其中有3个高度可变的区域，称为互补决定区（complementarity determining region; CDR），与轻链的3个CDR共同组成了抗体的结合部位，决定了抗体特异性。CDR之外的区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为框架区（framework region; FR）。重链恒定区位于C端，可与轻链恒定区的CL形成链间二硫键。重链γ、α和δ链含有3个恒定区即CH1、CH2和CH3。重链μ和ε链含4个恒定区，即CH1、CH2、CH3和CH4。恒定区是抗体分子的骨架，又是激活免疫反应的部位之一。铰链区（hinge region）位于CH1和CH2之间，包括重链链间二硫键，该区域富含脯氨酸，不形成α-螺旋，具有柔性，有利于抗体结合不同的抗原表位。不同免疫球蛋白的铰链区有差异，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，IgM和IgE无铰链区。铰链区含有木瓜蛋白酶（papain）、胃蛋白酶（pepsin）的水解位点，木瓜蛋白酶水解IgG后可产生2个Fab片段和1个Fc片段，胃蛋白酶水解IgG后可产生1个F（ab'）2和pFc'片段（图3）。J链（joining chain）存在于二聚体IgA和五聚体IgM中，含有8个半胱氨酸残基，以二硫键连接到μ和α链的C端的半胱氨酸，对抗体聚体形成和体内转运具有一定的作用。此外，IgA上还有辅助分泌成分（secretory component; SC），化学本质为糖蛋白，以共价形式结合到IgA分子，并一起被分泌到黏膜表面，可抵抗外分泌液中蛋白酶对二聚体IgA的降解。

图3 木瓜蛋白酶、胃蛋白酶水解IgG的示意图

当重链合成异常，通常是氨基端异常，导致重链不能与轻链形成二硫键，血清中会出现游离重链，导致重链病。已发现的有γ、α、μ和ε型重链病。