蛋白激酶是生物体内最大的一类蛋白家族，它的主要功能是把腺苷三磷酸（ATP）上的γ-磷酸转移到蛋白质的氨基酸残基上。根据其磷酸化修饰氨基酸类型的不同可分为丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶、酪氨酸蛋白激酶、组氨酸蛋白激酶、色氨酸蛋白激酶和天冬酰胺/谷氨酰胺蛋白激酶，它们共同组成了生物体内的蛋白激酶组。激酶的突变已知跟多种疾病的发生密切相关，包括癌症、神经退行性疾病和糖尿病等。由于激酶触发了生物体内的多种信号通路，鉴定特定通路中参与功能调控的激酶显得至关重要。

早期人们研究激酶组学，通过体外重组表达的方式，构建各种各样的蛋白激酶组。随着质谱技术的发展，人们可以通过从生物体内复杂蛋白质组学中富集各种蛋白质激酶，并运用高分辨质谱技术对不同激酶进行定性和定量分析。常见的富集激酶的方法有Kinobead技术和KiNativ^TM技术。Kinobead技术是通过在亲和性树脂上混合各种激酶抑制剂，通过混合激酶抑制剂识别并富集蛋白激酶。在KiNativ^TM技术中，人们合成一种生物素化的ATP（biotin-ATP）小分子类似物，它可以识别并结合各种蛋白质激酶，然后通过生物素与亲和素的强相互作用富集捕捉到激酶。采用两种不同的富集方法富集的蛋白激酶组，具有很高的激酶覆盖率，从而全面系统地分析生物体内的蛋白质激酶变化。