整合素是20世纪80年代提出的概念，描述一个主要介导细胞与细胞外基质的黏附，使细胞得以附着而形成整体（integration）的膜受体家族，随后发现整合素还介导细胞与细胞间相互黏附。

整合素都是由α和β两条链借助非共价键连接组成的异源二聚体（见图），α和β链均为Ⅰ型膜蛋白，按β链的不同可将整合素家族分为8个不同的组，在同一组中的整合素分子β链相同，α链不同。已知整合素家族中至少有18种α链和8种β链，α链和β链之间有24种组合形式（见表）。α链和β链组合构成整合素分子并不是随机的，多数a链只能与一种β链结合组成异源双体，但也有的α链可与两种或两种以上不同的β链组合，如αV（CD51）可分别同β1、β3、β5、β6和β8链组成整合素分子；而大部分β链则可以结合数种不同的α链。与整合素相关的蛋白^[注]包括细胞膜分子和胞浆分子。如αⅡbβ3与四跨膜蛋白超家族（TM4SF）的CD9相连，β3与CD47相连；整合素的胞质区可结合磷脂酰肌醇3-激酶（PI3-K）、整合素连接激酶（ILK^[注]）、黏着斑激酶（FAK^[注]）、β3内联蛋白（endonexin）和ICAP-1等。

整合素分子的基本结构示意图

整合素分子在体内分布广泛，多数整合素分子可以表达于多种组织细胞，如VLA组的整合素分子在体内广泛分布于各种组织细胞；而多数细胞可同时表达数种不同的整合素分子。对体外哺乳动物来源的细胞系整合素分子表达研究发现，每一种细胞系可同时表达2～10种不同的整合素分子，但不同类型的细胞表达整合素分子的种类是不同的。某些整合素分子的表达则具有明显的细胞类型特异性，如gpⅡb/Ⅲa（Ⅱbβ3）主要表达在巨核细胞和血小板；淋巴细胞功能相关抗原-1（LFA-1^[注]）、巨噬细胞分化抗原-1（Mac-1，CD11b/CD18）和p150.95（CD11c/CD18）表达在白细胞表面。每一种细胞整合素分子的表达可随其分化与生长状态的改变而变化。

整合素分子在与配体结合时所识别的只是配体分子中由数个氨基酸组成的短肽序列。不同的整合素分子可能识别相同的短肽序列或同一个配体中不同的短肽序列。由于同一短肽序列可以存在于几种不同的配体中，因此，每一种整合素分子可能有几种细胞外基质作为配体，而每一种细胞外基质中的配体也可能被几种不同的整合素分子所识别。据其识别配体序列的不同，整合素可分为以下三类：①识别RGD序列［存在于纤连蛋白和某些细胞外基质蛋白肽链中的“精氨酸（R）-甘氨酸（G）-天冬氨酸（D）”三肽序列］的整合素分子：α3β1、α5β1、α8β1、αvβ1、αⅡbβ3、αvβ3、αvβ5、αvβ6都可以识别配体分子中的RGD序列。多种细胞外基质如纤连蛋白（FN^[注]）、玻连蛋白（又称血清铺展因子，VN^[注]）、血纤蛋白原（Fg^[注]）、血管性假血友病因子（又称第Ⅷ因子相关抗原、冯·维勒布兰德因子，vWF^[注]）都含有RGD序列，它们在体内的分布极为广泛。含有RGD序列的人工合成肽可以抑制上述整合素分子与配体的结合。②识别非RGD序列的整合素分子：α1β1、α2β1、α4β1、αxβ2、αⅡbβ3、α4β7可分别识别其配体分子中GFOGFR、DGEA、EILDV、GPRP、KQAGDV、EILDV等短肽序列，其中KQAGDV具有与RGD类似的结构。上述短肽序列可与RGD序列存在于同一个配体分子中，如FN分子中同时存在RGD和EILDV序列。③识别序列尚未明确的黏合素分子：包括α6β1、α7β1、α9β1、α10β1、α11β1、αLβ2、αMβ2、αDβ2、α6β4、αEβ7、αvβ8等。