通常表达为对映异构比率或值，是每个酶所固有的生物化学常数。更准确地说，值定义为两个对映异构体的特征常数之比（）。值越大，表明酶催化的对映体选择性越强：

式中为两个对映异构体反应速率的比率；为L-型异构体；D为D-型异构体；为米氏常数（酶催化反应速率达到最大反应速度一半时的底物浓度）；为酶的转换数（酶催化效率的一个指标，指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数）。

化合物样品的对映体组成可用术语“对映体过量(enantiomeric excess，ee)”或“e.e.%”来描述。它表示一个对映体对另一个对映体的过量，通常用百分数表示。值越大，说明产物中某一种对映体的含量越高，反应的对映选择性越好：

式中、为绝对构型。利用X射线衍射技术测定对映体结构所得的真实构型。

在实际应用中有很大的优势，例如在制药工业中，对手性药物的对映异构体纯度要求越来越高，但具有立体选择性化合物的制备一直是有机合成的难题，而酶作为生物催化剂，用于立体选择性化合物的合成和拆分，有立体选择性高、副反应少、产物光学纯度和收率高等优点。

生物催化反应的立体选择性取决于酶、反应底物及反应条件（如反应温度、pH值、反应溶剂及添加剂等），酶对映选择性的调控包括蛋白质工程、底物工程、介质工程等策略。

利用蛋白质工程技术对酶的对映选择性进行改进，主要分为3类，即同工酶功能表达、蛋白质理性设计和定向进化。蛋白质工程技术的应用，有助于人们在分子基础上进一步认识酶的结构与对映选择性的关系。通过底物工程技术改变底物的结构，也是增强酶对映选择性的有效方法之一，例如分子模拟脂肪酶CAL-B催化γ-支链的脂肪酸甲酯反应的研究表明，不同的γ-脂肪酸甲酯对映体以不同的方式定向结合到脂肪酶活中心。介质工程方面，反应介质种类和介质中的少量添加剂等对酶的对映选择性有显著的影响。随着非水相酶学的发展，可以优化酶的催化反应介质，进而提高酶催化对映选择性。

酶催化反应具有对映选择性可以解决化学方法难以解决的难题，从而备受人们的重视，在药物学、食品工业、农业化学等领域发挥越来越重要的作用，例如某些药物只有某一种构型才有生理效用，对于这些药物若可用酶进行不对称合成或不对称拆分，以此获得纯的对映体化合物，对于化学、生物学或药学的应用是非常重要的。酶可以在温和的条件下，快速催化立体专一性反应，并且能以精确的反应转化为数众多的底物，极少或根本不生成副产物，减少了对环境的污染。