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胶原蛋白

/collagen/
最后更新 2024-11-20
浏览 423
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由3条分子质量为95~135千道尔顿的肽链以螺旋方式相互缠绕而成的高分子量蛋白。分子中至少具有1个或几个由α链组成的3股螺旋结构的区域,即胶原域。

英文名称
collagen
所属学科
渔业

细胞外基质四大组分之一,是动物体内含量最多、分布最广泛的蛋白质,也是动物结缔组织中主要的一种结构蛋白质。其占体内总蛋白含量的25%~30%,在脊椎动物的皮肤、骨、软骨、动脉管壁等组织内含量特别高。按照被发现的先后顺序依次命名为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原等,按照胶原是否能成纤维进行分类,可将其分为成纤维胶原和非成纤维胶原。

胶原蛋白3股螺旋结构域中存在重复的顺序:甘-脯-X(X为羟脯氨酸或丙氨酸),或甘-X-Y(其中X、Y为除甘氨酸外的其他氨基酸)。甘氨酸约占总氨基酸数量的1/3(对于3股螺旋结构域占胶原分子绝大部分的胶原类型),含有两种特殊的、在其他蛋白质中很少见到的氨基酸——羟脯氨酸和羟赖氨酸。胶原中缺乏色氨酸,在营养上为不完全蛋白质。

胶原蛋白结构示意图胶原蛋白结构示意图

胶原分子所带电荷的性质和数量由胶原分子中可解离基团的种类和数目以及溶液的pH决定。在等电点时,胶原的溶解度、黏度、渗透压、电导率、膨胀作用达最低值。胶原蛋白在230纳米左右有一个强的紫外吸收峰,圆二色谱特征是在190~200纳米有一个负吸收峰,在210~230纳米有一个弱的正吸收峰。胶原蛋白的热变性温度与羟脯氨酸的含量有关,冷水性鱼类胶原蛋白的热变性温度低于暖水性鱼类,又都显著低于陆生动物。胶原蛋白的抗原性与其他蛋白质相比要低得多。不同制备方法得到的胶原所表现出的抗原性不同。胶原蛋白还具有一些其他优良的生物学性质,如凝血作用、易被人体吸收、促进细胞存活和生长的性能等。

主要起连接组织和器官、支持体重(骨、软骨)、保护机体(皮肤)等的作用,在个体发育过程中还有协助引导组织分化和器官形成的作用。如果胶原的生物合成发生障碍,就会造成一些严重的胶原病。

胶原通常从富含胶原纤维的组织中提取,如皮肤、肌腱、骨骼等。由于胶原是由多条肽链组成的大分子,各分子之间通过共价键交联,形成稳定的三维网状结构,在水中的溶解度很低。胶原的提取,一般有两种方式:①用溶剂的化学法。②用酶的生物化学法。化学法根据提取溶剂不同可分为酸法提取、碱法提取和中性盐法提取。胶原蛋白在非变性条件下只能被胶原酶降解,而其他蛋白酶是难于切断胶原肽链的。由于胶原的共价键大多数位于胶原分子的N端和C端的非胶原性肽部分,因此,在酸性条件下可先用胃蛋白酶消化水解,去除末端的非螺旋区域,再用稀乙酸溶液提取。

广泛应用于生物医学及临床、美容化妆品、食品等行业。胶原蛋白具有低免疫原性、生物降解性、生物相容性等,广泛用在手术缝合线、止血敷料、人工皮肤、人工血管、心脏瓣膜、药物载体等医用材料和组织工程中。胶原蛋白及其酶解产物胶原肽具有保湿性、修复性,广泛应用于护肤品中。在美容、矫形方面,胶原蛋白可用于皮肤缺损的修复及组织缺损的修复。作为功能食品基料,胶原蛋白及胶原肽可用在补钙食品、减肥降血脂食品等保健食品中。

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